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2008-02-27
Actualité médicale

Tags: structure -  enzyme -  revele -  cibles -  medicaments -  cancer -  maladies - 
La structure d’une enzyme révèle de nouvelles cibles pour les médicaments contre le cancer et d’autres maladies  - Actualité médicale
La structure d’une enzyme révèle de nouvelles cibles pour les médicaments contre le cancer et d’autres maladies

Si le génome est la liste des pièces des cellules humaines, certaines protéines sont les directeurs de production, activant et désactivant les gènes de manière appropriée. Des scientifiques, financés par la National Institute of General Medical Sciences (NIGMS), branche des National Institutes of Health, comprennent actuellement mieux comment une protéine clé contrôle l’activité des gènes et comment les mutations de la protéine causeraient la maladie. Les travaux fourniraient de nouveaux débouchés pour développer des médicaments ciblant le cancer, le diabète, le VIH et les cardiopathies.

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La recherche paraitra dans l’édition du 14 février 2008 de la revue Nature. Les auteurs principaux incluent Docteur Philip Cole, Docteur en médecine, de la Johns Hopkins University School of Medicine à Baltimore, Md., Ronen Marmorstein, Docteur en Médecine, de la Wistar Institute en Philadelphie, Pa.

Les chercheurs dirigèrent leur attention vers une protéine appelée p300/CBP appartenant à une famille d’enzymes appelées histones acétyltransférases, ou HATs. Ces enzymes activent les gènes en attachants des produits chimiques appelés des groups d’acétyles aux histones, les protéines en forme de bobines soutenant l’ADN en l’enroulant fermement.

Des mutations de la p300/CBP sont liées à une variété de cancers, dont celui du colon, du sein, du pancréas, et de la prostate. Les chercheurs pensent qu’une substance qui inhibe de manière sélective la p300/CBP pourrait former la base d’un agent anti-cancérigène.

Il y a près de 10 ans, Cole et ses collègues conçurent un inhibiteur de la p300/CBP. Mais celui-ci n’est pas actif dans le corps humain et fut donc utilisé exclusivement comme outil de recherche.

Dans la nouvelle étude, les chercheurs combinèrent la cristallographie à rayons X à l’enzymologie détaillée afin de comprendre comment la p300/CBP fonctionne.

Leur structure cristalline tridimensionnelle fournit une idée une image de la manière dont une partie clé de la p300/CBP se lie à l’inhibiteur. Leurs études de plusieurs versions mutées de l’enzyme révèlent quels acides aminés présents dans la p300/CBP sont essentiels à son activité.

Les travaux comportent un certain nombre d’implications cliniques. Comprendre la structure et le comportement de la p300/CBP aidera les scientifiques à concevoir un inhibiteur de la p300/CBP pouvant fonctionner sur les cellules humaines entant que médicament contre le cancer.

Le fonctionnement convenable de la p300/CBP est critique à la régulation de l’insuline et à la santé des ...

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Article écrit le 2008-02-27 par © Copyright InformationHospitaliere.com
Source: The National Institutes of Health (NIH) - "EurekAlert!, a service of AAAS" - InformationHospitaliere.com Accéder à la source

Mots clés: structure enzyme revele cibles medicaments cancer maladies


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