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2011-02-09
Actualité médicale

Tags: virus -  chikungunya - 
La structure 3D des protéines de surface du virus du chikungunya élucidée - Actualité médicale
La structure 3D des protéines de surface du virus du chikungunya élucidée

Des chercheurs de l'Institut Pasteur et du CNRS, en collaboration avec le Synchrotron SOLEIL, ont élucidé les structures tridimensionnelles des glycoprotéines qui enveloppent le virus du chikungunya. Cette découverte permet de comprendre la manière dont ce complexe de protéines est activé pour envahir les cellules cibles du virus. L'activation est une étape clé du cycle viral, et son élucidation fournit des informations essentielles pour la mise au point de stratégies antivirales, préventives et thérapeutiques.

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La structure tridimensionnelle des protéines de surface du virus du chikungunya, qui recouvrent la particule virale a été déterminée par l’unité de Virologie structurale de l’Institut Pasteur (CNRS URA 3015), dirigée par Félix Rey, en collaboration avec le laboratoire PROXIMA1 du Synchrotron SOLEIL, la plateforme de Production des protéines recombinantes de l’Institut Pasteur (CNRS URA 2185) et la société Global Phasing Ltd de Cambridge au Royaume-Uni.

La résolution, par cristallographie et cryo-microscopie électronique, de la structure 3D de ces protéines et du complexe qu’elles forment, a permis de montrer leur rôle à la fois dans le mécanisme d’invasion et dans le mécanisme de production de nouveaux virus. L’équipe de Félix Rey a en effet identifié deux complexes, chacun ayant un rôle bien spécifique dans les différentes étapes du cycle viral : p62/E1 et E3/E2/E1, le second issu de la maturation du premier.

Pour entrer dans la cellule, le virus se fixe d’abord sur la membrane cellulaire grâce à E2. La membrane de la cellule cible vient ensuite l’entourer pour l’enfermer dans des vésicules qui vont assurer le transport du virus vers des compartiments cellulaires successifs pour le diriger vers le lysosome chargé de le démanteler.

Mais le pH de ces compartiments intermédiaires, appelés endosomes, devenant progressivement acide va en réalité activer E1. Cette protéine va assurer la fusion des membranes virale et endosomale, ce qui va permettre au virus de libérer son ARN dans la cellule. Celui-ci est alors pris en charge par la machinerie cellulaire. Il se multiplie et produit des particules virales infectieuses.

Une fois l’ARN répliqué, les protéines virales s’organisent pour former de nouveaux virus capables de sortir de la cellule et d’en infecter d’autres. P62, insensible au pH acide, s’associe à E1 et permet la migration du complexe vers la membrane cellulaire. C’est lors de ...

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Article écrit le 2011-02-09 par Institut pateur - decembre 2010
Source: Institut Pasteur Accéder à la source

Mots clés: virus chikungunya


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En savoir plus

Source

Glycoprotein organization of chikungunya virus particles revealed by X-ray crystallography, Nature, publié le 2 décembre 2010.

James E. Voss (1,2), Marie-Christine Vaney (1,2), Stéphane Duquerroy (1,2,3), Clemens Vonrhein (4), Christine Girard-Blanc (5,6), Elodie Crublet (5,6), Andrew Thompson (7), Gérard Bricogne (4) and Félix A. Rey (1,2).

(1) Institut Pasteur, Virology Department, Unité de Virologie Structurale, 25 rue du Dr Roux, 75724 Paris Cedex 15, France
(2) CNRS URA 3015, 25 rue du Dr Roux, 75724 Paris Cedex 15, France
(3) Université Paris-Sud, Faculté d’Orsay, 91405 Orsay Cedex, France
(4) Global Phasing Ltd, Sheraton House, Castle Park, Cambridge CB3 0AX United Kingdom
(5) Institut Pasteur, Structural Biology and Chemistry Department, Plateforme de Production de protéines recombinantes, 25 rue du Dr Roux, 75724 Paris Cedex 15, France
(6) CNRS URA 2185, 25 rue du Dr Roux, 75724 Paris Cedex 15, France
(7) Synchrotron SOLEIL, PROXIMA1, L’Orme de Merisiers, BP 48 St Aubin, 91192 Gif sur Yvette, France