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2012-02-29
Revue de presse

Tags: Maladie d'Alzheimer -  maladies neurodégénératives - 
Le 27ème Colloque Médecine et Recherche de la Fondation Ipsen de la série Alzheimer :
« Propagation protéinopathique et maladies neurodégénératives»
 - Revue de presse
Le 27ème Colloque Médecine et Recherche de la Fondation Ipsen de la série Alzheimer : « Propagation protéinopathique et maladies neurodégénératives»

Au milieu des années 1980, Stanley Prusiner a surpris la communauté scientifique en affirmant que les maladies neurodégénératives transmissibles comme la maladie de Creutzfeldt-Jakob chez l’homme et l’encéphalopathie spongiforme bovine (ESB, ou « maladie de la vache folle ») étaient provoquées par des protéines capables de se répliquer, qu’il a dénommées des prions. Ses travaux minutieux pour démontrer que les protéines de prion pouvaient se répliquer sans nécessiter de matériel génétique lui ont valu le prix Nobel en 1997. Ce qui paraissait au départ constituer un mécanisme inhabituel, restreint à un groupe plutôt rare de maladies, apparaît désormais comme le prototype d’un processus impliqué dans toutes les maladies neurodégénératives : les protéines pathogènes qui caractérisent ces maladies semblent toutes se comporter comme les prions. La compréhension de la transmission de ces maladies dans le système nerveux et l’éventualité qu’une contamination environnementale puisse expliquer les formes sporadiques de ces maladies, ainsi que les possibilités thérapeutiques, ont fait l’objet de présentations par 13 des meilleurs spécialistes mondiaux de ce sujet, dont deux lauréats du prix Nobel, lors du 27e colloque annuel sur la maladie d'Alzheimer, organisé par la Fondation IPSEN. Cette réunion, qui a eu lieu à Paris le 27 février 2012, était organisée par Mathias Jucker (Université de Tübingen, Allemagne) et Yves Christen (Fondation IPSEN, Paris).

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Les prions sont des protéines de type Janus synthétisées par les neurones : dans leur conformation globulaire normale, ils participent aux fonctions cellulaires, mais dans certaines circonstances, ils adoptent une configuration en feuillets ? plissés, qui forme des agrégats fibreux insolubles perturbant la fonction cellulaire. Cette forme agrégée se retrouve dans les neurones dans un groupe de maladies neurodégénératives connues sous le terme d’encéphalopathies spongiformes transmissibles, qui comprennent le Kuru et la maladie de Creutzfeldt-Jakob (MCJ) chez l’homme, l’ESB des bovins et la tremblante du mouton (ou scrapie). Toutes ces maladies peuvent être transmises par le contact avec des matières cérébrales d’individus affectés – ce qui a provoqué une grande inquiétude à la fin des années 1980 et au début des années 1990, quand des individus ont développé une forme de MCJ après avoir ingéré des aliments provenant de vaches atteintes d’ESB.

La longue traque des années 1980 n’a pas permis d’identifier un agent bactérien ou viral responsable de ces pathologies. Stanley Prusiner et ses collègues ont plutôt suggéré que l’agent infectieux était la protéine de prion sous forme de feuillet ?, capable de se répliquer en s’utilisant elle-même comme modèle. L’hypothèse d’une réplication sans acides nucléiques fut pour le moins controversée. Il est désormais accepté que les molécules « corrompues » ayant une conformation en feuillet ?, connues sous le terme de « prions », peuvent agir comme un germe, qui convertit les protéines normales de prion en molécules de type feuillet ?. Elles adoptent une configuration fibrillaire et s’agrègent en un dépôt de type amyloïde qui perturbe le fonctionnement neuronal. Les prions libérés par des cellules sont absorbés par les cellules voisines et déclenchent la même cascade de transformation et d’agrégation. La génétique joue toujours un rôle, car diverses mutations du gène de la protéine prion ...

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Article écrit le 2012-02-29 par Business wire
Source: Communiqué de presse Fondation Ipsen


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