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2013-09-12
Revue de presse

Tags: VIH/sida -  protéase - 
Les études par diffraction de neutrons des inhibiteurs du VIH mettent en évidence de nouveaux développements possibles dans la conception de médicaments pour améliorer leur efficacité, lutter contre la résistance et réduire le dosage - Revue de presse
Les études par diffraction de neutrons des inhibiteurs du VIH mettent en évidence de nouveaux développements possibles dans la conception de médicaments pour améliorer leur efficacité, lutter contre la résistance et réduire le dosage

La première étude des interactions entre un inhibiteur clinique couramment utilisé et l'enzyme protéase VIH?1 a été réalisée par une équipe internationale composée de membres américains, britanniques et français.ont utilisé les neutrons de l'Institut Laue-Langevin à Grenoble. Elle donne à la médecine la première véritable image montrant comment un médicament antiviral bloque la réplication du virus et comment ses performances pourraient être améliorées. Les résultats, publiés dans le Journal for Medicinal Chemistry, et les techniques neutroniques utilisées à l'ILL, serviront de base pour la conception d'une nouvelle génération de produits pharmaceutiques plus efficaces pour traiter des problèmes comme la pharmacorésistance.

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La protéase VIH-1 est essentielle dans le cycle de vie du VIH. Elle coupe les chaînes polypeptidiques pour créer des protéines intervenant ensuite dans la réplication et la production de nouvelles particules virales infectieuses. Son rôle essentiel en fait l'une des enzymes les plus étudiées dans le monde. Au cours des 20 dernières années, les scientifiques ont utilisé des rayons X de haute intensité pour étudier la meilleure manière de cibler et de bloquer le rôle de la protéase dans la propagation du virus.

Cependant, cette forme d'analyse a ses limites. Les liaisons les plus fortes entre l'enzyme et un inhibiteur sont en général des liaisons hydrogènes qui reste cependant relativement faibles. Or, les atomes d'hydrogène sont quasi invisibles à l'analyse par rayons X, ce qui laissait jusqu'à présent les scientifiques spéculer sur la nature de cette liaison.

Afin de pallier cette incertitude, les scientifiques de l'Université Purdue dans l'Etat de Géorgie, du Laboratoire National d'Oak Ridge aux Etats-Unis et de Harwell Oxford en Grande-Bretagne ont utilisé les neutrons de l'Institut Laue-Langevin pour analyser cette liaison. Les neutrons sont très sensibles aux éléments légers, ce qui a permis à l'équipe d'identifier pour la première fois la position de chaque atome d'hydrogène du système et de voir lesquels d'entre eux étaient impliqués dans la liaison. L'inhibiteur étudié était l'amprénavir (APV), homologué pour une utilisation clinique dès 1999, et les expériences ont été réalisées sur l'appareil LADI-III (diffractomètre de neutrons utilisant la méthode quasi-Laue) à l'ILL.

« S’il sait où se trouvent les atomes d’hydrogène, le chercheur a ainsi une bien meilleure idée de la nature et de la force des interactions. En utilisant la cristallographie de neutrons, nous avons effectivement augmenté la résolution de cette image, et les atomes d’hydrogène deviennent visibles. Il est juste de dire qu’en utilisant les ...

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Article écrit le 2013-09-12 par Institut Laue-Langevin
Source: Communiqué de presse Institut Laue-Langevin

Mots clés: VIH/sida protéase


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