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2007-10-08
Actualité médicale

Tags: evolue -  proteine -  reconstituee -  passe - 
Comment a évolué une protéine reconstituée du passé - Actualité médicale
Comment a évolué une protéine reconstituée du passé

Il y a quelques années, des chercheurs avaient fait ressurgir le récepteur d’une hormone vieux de 450 millions d’années en recréant sa séquence génétique et en le faisant synthétiser par des cellules.

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Maintenant, les scientifiques ont utilisé la structure cristallographique de cette protéine ancêtre pour déterminer les changements qui ont jalonné l’apparition du récepteur aux glucocorticoïdes, l’un de ses descendants actuels. Leur recherche offre un aperçu unique sur la manière dont les protéines peuvent développer de nouvelles fonctions. En identifiant la série de mutations qui a conduit au récepteur moderne, Eric Ortlund et ses collègues suggèrent que quelques mutations « laxistes » ont stabilisé la structure de la protéine ancestrale à certains endroits, y facilitant l’apparition de mutations potentiellement plus déstabilisatrices qui ont finalement pu permettre au récepteur de lier les glucocorticoïdes. Ils montrent aussi qu’une mutation sur un site de la protéine peut affecter sa conformation à un autre endroit où de nouvelles mutations utiles auront plus de possibilité de survenir.

Article écrit le 2007-10-08 par copyright journal Science
Source: copyright journal Science Accéder à la source

Mots clés: evolue proteine reconstituee passe


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En savoir plus

Article n°18 : « Crystal Structure of an Ancient Protein: Evolution by Conformational Epistasis » par E.A. Ortlund et M.R. Redinbo de l’Université de Caroline du Nord à Chapel Hill, NC ; J.T. Bridgham et J.W. Thorton de l’Université de l’Oregon à Eugene, OR.




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