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ARN messager : rôle et traduction !

De l’information génétique contenue dans le noyau jusqu’à la synthèse des protéines indispensables à la vie cellulaire dans l’organisme, de nombreux acteurs entrent en jeu. Parmi ceux-ci, figure l’ARN messager, un des protagonistes de la synthèse protéique chez les êtres vivants. Découvrez dans cet article quel est son rôle et comment il est traduit par la cellule.

ARN messager : quel est son rôle ?

Il va de soi que l’information génétique d’une cellule, laquelle gouverne l’essentiel des aspects de son fonctionnement, est contenue dans son génome qui est quant à lui constitué d’ADN. Les protéines étant les molécules effectrices de l’organisme des êtres vivants, l’information génétique est alors traduite en protéines. C’est là qu’intervient l’Acide Ribonucléique (ARN) messager.

Au lieu d’utiliser directement la matrice d’ADN, c’est plutôt l’ARN messager qui est sollicité pour la synthèse des protéines. L’ARNm joue en réalité un rôle intermédiaire et constitue une copie transitoire de la partie de la matrice d’ADN, laquelle contient le gène d’une protéine (le programme pour l’assemblage de cette protéine).

Ainsi, lorsque la synthèse d’une protéine est nécessaire au niveau cellulaire, la cellule concernée traduit l’ARN messager correspondant au moyen des ribosomes. Par ailleurs, outre son rôle intermédiaire, l’ARN messager permet également la régulation de l’expression des gènes.

Quel est le processus de la traduction de l’ARN messager ?

La traduction de l’ARNm s’effectue dans le cytoplasme cellulaire et peut être subdivisée en trois phases principales. Il s’agit de l’initiation, de l’élongation et de la terminaison.

Le démarrage ou l’initiation

L’initiation ou le démarrage est la toute première étape de la traduction de l’ARN messager. Il s’agit d’une étape très importante de l’expression des gènes puisque de nombreuses régulations y sont exercées.  Elle débute par le recrutement du ribosome sur le premier codon de la séquence qui code la protéine sur l’ARN messager.

Seule une des deux sous-unités préalablement dissociées du ribosome recruté est impliquée dans l’initiation. Il s’agit de la petite sous-unité, laquelle se lie d’abord à l’ARN messager. Cette liaison aboutit à une interaction entre le codon de démarrage AUG et l’anticodon d’un ARN de transfert (ARNt) spécifique : l’ARNt initiateur.

Ce dernier est en effet doté d’un anticodon complémentaire du triplet de nucléotides de départ (AUG) et porte également le premier acide aminé à être incorporé dans la protéine, la méthionine.  Toujours est-il que c’est cette interaction entre l’anticodon de l’ARNt initiateur et le codon d’initiation qui est à la base du démarrage de la traduction de l’ARNm en protéine.

Il s’en suit alors l’hydrolyse d’une molécule de GTP, laquelle est associée à un facteur lié à l’ARNt initiateur. Il s’agit du facteur IF2 pour les bactéries et du facteur eIF2 quant aux eucaryotes. La dissociation des facteurs de démarrage et le recrutement de la grande sous-unité du ribosome recruté sont dès lors déclenchés.

Le ribosome complet est alors assemblé et peut commencer la synthèse de la protéine par la traduction de l’ARNm. Il faut noter que les détails du mécanisme de l’initiation de la traduction de l’ARNm en protéine sont différents chez les bactéries et chez les eucaryotes.

L’élongation

C’est ici que débute la traduction proprement dite. Au cours de l’élongation, le ribosome complet progresse au niveau de l’ARNm de codon en codon tout en polymérisant successivement chacun des acides aminés de la protéine à synthétiser.

Au fur et à mesure que la progression du cycle de synthèse évolue, des ARNt monoacylés associés à un facteur d’élongation (une GTPase dans tous les cas) diffusent de façon aléatoire dans le site aminoacyl-ARNt (site A), du ribosome. Chaque ARNt diffusant dans le site A du ribosome porte estérifié à son extrémité 3’, l’acide aminé, lequel correspond à son anticodon dans le code génétique.

Ainsi, une correspondance entre le codon et l’acide aminé à incorporer dans la protéine à synthétiser est toujours obtenue, ceci suivant le programme copié sur l’ADN et porté par l’ARNm. Arrivés au niveau du ribosome complété au facteur d’élongation lié qui est une GTPase (EF-Tu pour les bactéries et eEF-1 pour les eucaryotes), ces ARNt monoacylés se fixent sur le site A.

Lorsqu’il s’agit d’un ARNt qui porte l’anticodon complémentaire du codon de l’ARNm qui se fixe sur le site, il y a appariement : c’est la phase d’accommodation de l’ARNt. Il s’en suit l’hydrolyse du GTP en GDP par le facteur d’élongation. Dans le cas contraire, l’ARNt non correct est rejeté et le processus est répété.

Après l’hydrolyse du GTP en GDP, la grande sous-unité ribosomique catalyse alors la formation de la liaison peptidique (une liaison amide) entre l’acide aminé porté par l’ARNt au site A et celui porté par l’ARNt situé sur le site P.

La liaison peptidique étant réalisée entre l’amine et la fonction carboxylique respectivement de l’acide aminé porté par l’ARNt fixé au site A et celui fixé à l’ARNt du site peptidyl-ARNt (site P) du ribosome. Cette réaction aboutit ensuite au transfert de la chaîne peptidique en cours de synthèse sur l’ARNt porté par le site A.

L’étape suivante est le recrutement par le ribosome d’un facteur d’élongation lequel est de même associé à une molécule de GTP, EF-G pour les bactéries et eEF-2 pour les eucaryotes. Ce dernier favorise la progression du ribosome sur l’ARNm en utilisant l’énergie issue de l’hydrolyse de la nouvelle molécule de GTP.

Par suite, l’ARNt nu ou déacylé du site P glisse au site exit (site E) et celui autrefois fixé au site A et portant la chaîne peptidique se retrouve décalé au site P. Le site A devient à nouveau vacant et une fois l’ARNt déacylé du site E dissocié, un nouveau cycle d’élongation est entamé.

Par ailleurs, le polypeptide ainsi synthétisé quitte de façon progressive la grande sous-unité du ribosome par un tunnel de sortie spécifique et la protéine se replie peu à peu avec l’avancée de la traduction de l’ARNm.

La terminaison

Acide Ribonucléique

La terminaison est la dernière étape de la traduction de l’ARNm en protéine. C’est à l’issue de celle-ci que la protéine complètement synthétisée (une fois tout le gène lu par le ribosome) est libérée. De même, la terminaison permet le recyclage des protagonistes de la traduction de l’ARNm (à savoir le ribosome, l’ARNm, le dernier ARNt…).

La terminaison commence suite à l’arrivée d’un codon stop ou codon d’arrêt sur le site A du ribosome. Les codons-stops sont au nombre de trois dans le code génétique (UAA, UGA ou UAG). À ce stade de la traduction, la protéine complète reste toujours accrochée au dernier ARNt fixé au site P du ribosome par une liaison ester. Les codons-stops ne correspondant à aucun acide aminé, aucun ARNt portant un anticodon complémentaire d’un codon d’arrêt n’existe.

L’action des facteurs de terminaison est alors requise. Ainsi, un premier facteur de terminaison, RF1 ou RF2 pour les bactéries et eRF pour les eucaryotes se lie au ribosome. Il interagit avec le codon d’arrêt, ce qui déclenche l’hydrolyse de la liaison ester, laquelle raccroche la protéine synthétisée au dernier ARNt porté par le site P. Il s’en suit la dissociation de la protéine.

Afin de faciliter le départ du premier facteur de terminaison, un second facteur de terminaison (une GTPase) est sollicité (RF3 ou eRF3). Ce dernier se lie au ribosome et assure l’hydrolyse du GTP afin de permettre son propre départ et celui du premier facteur de terminaison. À l’issue de la terminaison, les deux sous unités du ribosome sont libérées par l’action du RRF et les facteurs de terminaison EF-G et IF3 chez les bactéries.

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